Wolna encyklopedia

Schemat budowy aminokwasu – grupa aminowa po lewej i karboksylowa po prawej

Aminokwasy – organiczne związki chemiczne, zawierające grupę aminową -NH₂ (zasadową) oraz grupę karboksylową -COOH (kwasową) lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową. W roztworach aminokwasy występują jako tzw. sole wewnętrzne (amfolity). Niezwykle ważnym kryterium aminokwasów jest więc punkt izoelektryczny (pI)

Kryteria podziału aminokwasów

Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:

• Rodzaj rodnika (łańcuchowe, pierścieniowe)
• Polarność rodnika (polarny, niepolarny)
• Miejsce syntezy (endogenne, egzogenne)
• Położenie grupy aminowej względem karboksylowej (α, β, γ, δ i ε-aminokwasy)
• Przemiany szkieletów:
  • Glikogenne (dostarczają pirogronianu)
  • Ketogenne (dostarczają Acetylo-CoA)
  • Glikoketogenne
• Występowanie w białkach (proteogenne, nieproteogenne)
• Klasy aminokwasów:
  • 1. Alifatyczne
  • 2. Siarkowe
  • 3. Aromatyczne
  • 4. Obojętne (z grupą OH)
  • 5. Kwasowe
  • 6. Zasadowe
  • 7. Prolina

W zależności od położenia grupy aminowej, można wyróżnić α, β, γ, δ i ε-aminokwasy, gdzie litera grecka określa odległość pomiędzy grupą aminową, a karboksylową. W α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne przyłączone są do tego samego atomu węgla.

Ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych wyróżnia się aminokwasy:

• obojętne – gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych
• kwasowe – gdy przeważa liczba grup karboksylowych
• zasadowe – gdy przeważa liczba grup aminowych

Kondensacja aminokwasów – tworzenie wiązania peptydowego

Aminokwasy naturalne

Znanych jest ponad 300 aminokwasów występujących naturalnie. W skład białek wszystkich organizmów żywych wchodzą głównie 20 podstawowe aminokwasy (aminokwasy biogenne lub białkowe), które są α-aminokwasami szeregu L, a także niewielkie ilości wielu innych, w większości będących pochodnymi aminokwasów podstawowych. Są podstawowymi jednostkami budulcowymi peptydów i białek. Zazwyczaj są rozpuszczalne w wodzie i w warunkach fizjologicznego pH są zjonizowane.

α-Aminokwasy na atomie węgla α mogą posiadać resztę biogenną (R), która może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. Atom węgla α takich aminokwasów jest atomem chiralnym, co oznacza, że każdy aminokwas może występować w dwóch konfiguracjach przestrzennych, oznaczanych zwyczajowo jako D i L.

Peptydy to łańcuchy reszt aminokwasowych

Występowanie tych aminokwasów i ich ułożenie w łańcuchu polipeptydowym (sekwencja) zależy od kodu genetycznego zapisanego w DNA. Kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym połączone są ze sobą za pomocą wiązania peptydowego.

Skrót		Pełna nazwa	Typ aminokwasu	Masa cz.(**)	Punkt izoel.	Schemat	Wzór strukruralny	Uwagi
A	Ala	Alanina	obojętny hydrofobowy alifatyczny	71,0788	6,11
C	Cys	Cysteina	obojętny hydrofobowy aminokwas siarkowy	103,1388	5,05			Dwie cysteiny mogą utworzyć mostek dwusiarczkowy tworząc tzw. cystynę
D	Asp	Kwas asparaginowy	kwaśny	115,0886	2,85
E	Glu	Kwas glutaminowy	kwaśny	129,1155	3,15
F	Phe	Fenyloalanina (*)	obojętny hydrofobowy aromatyczny	147,1766	5,49
G	Gly	Glicyna	obojętny hydrofobowy	57,0519	6,06			Ponieważ przy węglu α znajdują się dwa atomy wodoru, glicyna nie jest optycznie czynna.
H	His	Histydyna (*)	zasadowy	137,1411	7,60
I	Ile	Izoleucyna (*)	obojętny hydrofobowy alifatyczny	113,1594	6,05
K	Lys	Lizyna (*)	zasadowy	128,1741	9,60
L	Leu	Leucyna (*)	obojętny hydrofobowy alifatyczny	113,1594	6,01
M	Met	Metionina (*)	obojętny hydrofobowy	131,1926	5,74			zawiera siarkę
N	Asn	Asparagina (Amid kwasu asparaginowego)	hydrofilowy	114,1038	5,41
P	Pro	Prolina	hydrofobowy heterocykliczny	97,1167	6,30			Może zakłócać takie struktury białka jak helisa alfa i harmonijka beta. Od innych aminokwasów odróżnia się brakiem pierwszorzędowej grupy aminowej.
Q	Gln	Glutamina (Amid kwasu glutaminowego)	hydrofilowy	128,1307	5,65
R	Arg	Arginina	zasadowy	156,1875	10,76
S	Ser	Seryna	obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas	87,0782	5,68
T	Thr	Treonina (*)	obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas	101,1051	5,60
V	Val	Walina (*)	obojętny hydrofobowy alifatyczny	99,1326	6,00
W	Trp	Tryptofan (*)	obojętny hydrofobowy aromatyczny i heterocykliczny	186,2132	5,89
Y	Tyr	Tyrozyna	obojętny słabo hydrofobowy	163,1760	5,64

Legenda

• czerwony – tlen (O)
• błękitny – węgiel (C)
• biały – wodór (H)
• niebieski – azot (N)
• żółty – siarka (S)

(*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne

(**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. wody

Zobacz też

• przegląd zagadnień z zakresu biologii
• hydroksyaminokwasy
• biosynteza aminokwasów

Linki zewnętrzne

• Aneta Rzewnicka "Rola aminokwasów w życiu człowieka"